Tema 1-Proteinas

BIOQUIMICA

"Principiantes y futuros enfermer@s", aquí os dejamos el primer tema de una de las asignaturas que más nos costó entender pero que luego resulto ser de lo más interesante, entrelazándola con muchas otras empezamos a entender el verdadero funcionamiento de nuestro cuerpo humano.

Este primer tema, trata sobre las proteínas, esas moléculas de largas cadenas de aminoácidos que representan un papel fundamental para nuestra vida. Trataremos los diversos tipos, sus funciones y la importancia que tienen a nivel de las diferentes estructuras de nuestras células.

Tema 1-Proteinas

v     Estructura de las proteínas:

            Se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional y pueden tener hasta 4 niveles de organización:

·         Estructura primaria:

-          La poseen todas las proteínas

-          Es la estructura lineal de aa que la integran

-          Es la estructura más sencilla y la más importante ya que determina el resto de estructuras de nivel superior.

·         Estructura secundaria:

-          Una vez formada la estructura primaria, esta cadena se pliega y forma la estructura secundaria.

-          Se sostiene por medio de puentes de hidrógeno

-          Entre dos enlaces peptídicos que se encuentran próximos se puede establecer un puente de hidrógeno (enlace débil).

            Tipos de enlace:

1.      α-hélice:

-         Enrollamiento en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono α de cada aa.

-         La estructura se mantiene por enlaces puente-hidrógeno intercatenarios formados entre el grupo (-NH) de un enlace peptídico y el grupo (-C=O) del cuarto aa que le sigue.

-         Estos puente de hidrógeno se establecen cada 3’6 aa.

-         Los grupos (-C=O) quedan orientados en la misma dirección.

-         Los grupos (-NH) se orientan en dirección contraria.

-         Los radicales quedan expuestos hacia afuera

2.      Lámina β:

-         Estructura primaria en zigzag.

-         Se asocian entre sí, estableciendo enlaces de hidrógeno intercatenarios

-         Las cadenas polipeptídicas se unen de forma paralela y antiparalela.

·         Estructura terciaria:

-          Es el modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio

-          Su estructura es estable gracias a las uniones que establecen entre los radicales de los diferentes aa.

-          Las uniones pueden ser:

a)      Atracciones electroestáticas entre grupos con carga opuesta.

b)      Puente hidrógeno entre grupos peptídicos

c)      Interacciones hidrofóbicas

d)     Fuerzas de Van der Waals

e)      Puentes disulfuro

-          Las características y funciones biológicas de una proteína dependen de la estructura terciaria que tenga.

-          Esta estructura terciaria está constituida por varios dominios (50-300 aa) que se unen entre sí y son muy estables.

·         Estructura cuaternaria:

-          No la poseen todas las proteínas, solo aquellas formadas por más de una cadena polipeptídica.

-          Esta estructura se estabiliza por uniones débiles del tipo:

a)      Puente de hidrógeno

b)      Fuerzas de Van der Waals

c)      Puentes disulfuro

      Tipos:

1.      Proteínas globulares:

a)      Estructura proteica compacta

b)      Solubles en agua

c)      Poseen estructura secundaria compleja con mezclas de α-hélice y conformación β.

d)     Estructura cuaternaria estabilizada por fuerzas no covalentes

e)      Funciones en todos los aspectos del metabolismo (encimas, transporte, hormonas…)

f)       Son más activas desde el punto de vista metabólico

2.      Proteínas fibrosas:

a)      Estructura proteica extendida

b)      Insolubles en agua

c)      Estructura secundaria simple basada en un tipo de estructura

d)     Estructura cuaternaria estabilizada por fuerzas covalente

e)      Funciones en la estructura del cuerpo o célula (tendones, huesos, ligamentos, pelo…)

f)       Funciones de protección más estáticas.

v     Mutación en la hemoglobina y anemia falciforme:

-          La hemoglobina es una proteína globular, constituída por 4 cadenas polipeptídicas.

-          Se utiliza para el transporte de oxígeno que recoge en pulmones y reparte por los tejidos. Además de eliminar el CO₂ de los mismos.

-          Su acción está regulada por un ligando. Cuando este se une a la hemoglobina se producen una serie de cambios para que esta sea capaz de captar el oxígeno.  Se relaja cuando suelta oxígeno para recoger CO₂.

-          Es poseedora de dos estados de estructura cuaternaria, la conformación desoxi, que está completamente desoxigenada y, la conformación oxi que es la que tiene mayor afinidad con el oxígeno.

      Se producen muchas mutaciones de la hemoglobina debido a los cambios en el ADN de los genes, que consiste en sustituciones, eliminaciones o adiciones de bases. Si un aa es sustituido por otra a conservador, podía pasar inapercibida; pero si la sustitución es por un aa distinto, la proteína no lleva a cabo su función, se pueden dar enfermedades como la anemia falciforme ( la cual en zonas con malaria ha sido una mutación beneficiosa porque sobreviven a esta enfermedad).

v     Proteínas: motores moleculares

o       Fibra muscular:

      Una fibra muscular se origina a partir de la fusión de muchas células musculares no diferenciadas para formar una enorme célula pluricelular que a su vez está recubierta por una membrana (sarcolema). El citoplasma (sarcoplasma) de la fibra muscular está lleno de microfibrillas, estas constan de segmentos que se repiten (sarcómeros), la capa limítrofe entre dos sarcómeros se llama banda Z.

Hay dos filamentos proteicos:

Ø      Delgados:

1)      Actina

2)      Tropomiosina

3)      Troponina

Ø      Gruesos: Miosina

o       Miosina:

      La miosina consta de dos cadenas pesadas y dos ligeras. En cada una N-terminal d elas cadenas pesadas se forma una cabeza globular, mientras que en las regiones C-terminales se enlazan formando una cola estirada constituida por una superhélice levógira de dos hélices α enlazadas entre sí.

      Aprox. 300 moléculas de miosina polimerizan formando un filamento grueso con cabezas que sobresalen. Estas cabezas pueden acoplarse a filamentos de actina y formar los puentes cruzados. Las cabezas de miosina unen e hidrolizan ATP.

      La miosina no solo puede unirse a la actina, de hecho, también es relevante su capacidad para unir y transformar el ATP, pueden hidrolizar el ATP para obtener ADP+P (actividad ATPasa).

      En dicho proceso las cabezas de miosina se desplazan (hidrolizando ATP) a lo largo de los filamentos de actina, causando el deslizamiento.

      La hidrólisis de ATP le da a la miosina la capacidad de unirse a la actina : solo las cabezas de miosina vacías o cargadas de ADP, no las cargadas de ATP.

      La rigidez de los cadáveres es un ejemplo de la unión fija actina-miosina por falta de aporte de ATP.

      La miosina transforma la energía química liberada por la hidrólisis de ATP en mecánica para la contracción.

o       Actina:

            La actina contiene tropomiosina, proteína que se enrolla como un hilo alrededor del filamento de actina cubriendo los puntos de unión con la miosina e impidiendo que estas se unan.

            Cada unidad de tropomiosina está asociada a la troponina que tiene tres subunidades:

1)     Subunidad formadora de calcio (tnc) : al unirse el calcio, cambia la conformación de la troponina y hace que la tropomiosina se desplace de un lado quedando libre el lugar de unión con la miosina.

2)     Subunidad inhibidora: impide la formación de puentes de unión entre actina y miosina.

3)     Subunidad fijadora de la tropomiosina: aparece cada 7 unidades y permite la fijación de tropomiosina para que no se desprenda.

o       Titina:

            Hay una proteína, la titina (engancha la miosina al extremo z del sarcómero), que actúa como tabla de estiramiento para el ensamblaje de los sarcómeros. Está anclada con fuerza a la banda z y por el otro lado se asocia a los filamentos gruesos, por medio de sus módulos elásticos puede comportarse como un muelle que mantiene a los filamentos gruesos en el centro del sarcómero y que, tras las extensión los deja volver a su posición.

v     Contracción muscular:

                El Na⁺ es la señal para que el Ca abandone el retículo sarcoplasmático y se dirija a la subunidad fijadora de Ca de la troponina situada sobre la actina, y esta cambia su conformación. Este cambio afecta a las otras dos subunidades de la troponina haciendo que:

-         La subunidad inhibidora deja de funcionar

-         La subunidad fijadora de tropomiosina la libera dejando libres los lugares de enlace con la miosina.

            Las cabezas globulares de la miosina se proyectan al exterior produciéndose puentes transversales que guían cuando hay hidrólisis del ATP a ADP+P por parte de las cabezas globulares y se acorta el sarcómero. Hay deslizamiento de los filamentos delgados sobre los gruesos. En este momento comienza la contracción.

v     Ciclo puentes cruzados:

            Estado descargado: la miosina se une fuertemente a la actina.

1)     Captación de ATP: separación de la cabeza de miosina de la unión a la actina

2)     ATP----ADP+P (Hidrólisis del ATP): la energía liberada se almacena en la cabeza de la miosina.

3)     El ADP+P permanece en el centro activo de la ATPasa: la cabeza de miosina entra ahora en contacto con la actina.

4)     La unión miosina-actina es débil, pero provoca la liberación de Pi por lo que dicha unión se hace más fuerte.

5)     La miosina provoca un golpe de tracción que impulsa el filamento de actina en dirección centro del sarcómero y el de miosina dirección estría z.

6)     Con la liberación del ADP del centro de la ATPasa de la miosina, se ha conseguido acortar el sarcómero.

v     Relajación muscular:

            Los neurotransmisores tienen que abandonar la membrana para que esta recupere su permeabilidad. Los neurotransmisores son atacados por enzimas (ej. En la acetilcolina es la colinesterasa). Al recuperar la membrana su permeabilidad se cortan los fujos de Na⁺, K⁺ y el Ca retorna al retículo sarcoplasmático por transporte activo.

            Los puentes transversales son grupos funcionales de la cabeza globular y grupos radiacles de los aa de los filamentos delgados. Cuando el Ca abandona la miofibrilla se vuelven a romper los puentes entre filamentos delgados y gruesos.

v     Suministro energético en el trabajo muscular:

            El ATP debe regenerarse continuamente durante la actividad muscular. Esto se realiza de 3 formas:

1)     En la musculatura esquelética roja: (esquelético y cardiaco), se consigue ATP al degradar aeróbicamente ac.grasos vía fosforilación oxidativa (paso de ATP a ADP en la cadena respiratoria). De este modo se obtienen la mayor parte de las reservas, pero el proceo de regeneración del ATP es lento, por lo que esta musculatura está diseñada para rendimientos continuos ej. Paseo largo.

2)     En la musculatura esquelética blanca: (vísceras) , que ejecuta movimientos rápidos, consigue ATP a partir de la glucólisis anaerobia. Para ello recurre a la reserva de glucógeno. Este metabolismo es rápido e independientemente del O₂, pero las reservas de glucógeno son limitadas.

3)     Por unos pocos segundos el músculo también puede recurrir a una tercera fuente hasta que las otras dos vías de obtención “estén en marcha”. La creatina fosfato y la creatina están en equilibriocon el ATP y ADP. Al aumentar las concentraciones de ADP, el grupo fosfato de la creatina fosfato se transfiere enzimáticamente al ADP regenerando ATP (rendimiento máx. en poco tiempo) ej. Correr un sprint

Y para terminareste tema, os dejamos un pequeño enlace donde podréis ver un sencillo vídeo explicativo sobre como se contraen y se relajan las fibras musculares, el cual a nosotros nos sirvió de mucho por su sencillez al explicarlo y esperamos que a vosotr@s os suceda igual. ;)